Enzymes
LYSOZYME de l'œuf de Poule (en bleu) et son inhibiteur le Tri-N-acetylchitotriose (en blanc), d'aprés J.C.Cheetham, P.J.Artymiuk, D.C.Phillips simplifié.
Le lysozyme est une enzyme qui détruit la paroi des bactéries en coupant les liaisons qui relient les glucides qui la constitue. Ces glucides sont le substrat de l'enzyme. Le substrat vient se loger dans la large fente qui est sous la molécule de protéine, c'est le site actif de l'enzyme. Les liaisons entre les glucides sont ensuite rompus. Le substrat a une forme qui épouse étroitement la forme du site actif. Un inhibiteur (ici le Tri-N-acetylchitotriose) a une forme trés proche de celle du substrat et prend sa place dans le site actif. Ce qui enpêche la réaction de se réaliser. Cette propriété est utilisé par ne nombreux médicaments comme par exemple le Ritonavir qui bloque une enzyme du virus du Sida (HIV)
Le substrat : glucides de la paroi d'une bactérie (les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés).
L'inhibiteur : le Tri-N-acetylchitotriose (les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés).